Baltymų struktūra | Baltymai

Baltymų struktūra

Baltymai susideda iš ilgų, nešakotų ir sudėtingai sulankstytų aminorūgščių grandinių. Priklausomai nuo to, kaip aminorūgštys yra sujungtos ir susistemintos, visiškai skiriasi baltymai su unikaliomis funkcijomis. Maži amino rūgščių junginiai vadinami peptidais ir baltymai aminorūgščių grandinės ilgis yra didesnis kaip 100.

Cheminės reakcijos, laikančios aminorūgštis kartu, yra labai sudėtingos, tačiau buvo visiškai ištirtos. Yra žinoma, kad tarp atskirų amino rūgščių ir tarp kelių baltymų yra traukos jėgos. Tai pagrįsta skirtingų cheminių medžiagų, tokių kaip vandenilis (vandenilio jungtys) ir sieros (disulfidinės jungtys), sąveika.

Taip sakant, atskirų molekulių elektriniai krūviai taip pat gali turėti magnetinį poveikį (Van der Waalso jėgos, jonų santykiai, hidrofobiniai ryšiai). Jei aminorūgštys yra išdėstytos taip, kaip nurodo genetinė medžiaga, jos laikosi fiksuotos sekos, susidaro baltymai. Kaip aminorūgštys išsidėsčiusios seka, vadinama aminorūgščių seka arba pagrindine struktūra. Tai galima palyginti kaip perlus ant grandinės.

Toliau jie įgauna erdvinę formą, antrinę struktūrą. Grandinė arba vyniojasi kaip spiraliniai laiptai (vadinami alfa spirale), arba sulankstomi kaip griežtos šifono audinio klostės (beta klostės). Kita aukštesnė organizacijos forma yra tretinė struktūra ir kartu apibūdinamas „spiralinių laiptų“ ir „šifono lapų“ trimatis išdėstymas.

Šios sudėtingos klostės yra sukurtos dėl to, kad atskiri komponentai turi tą pačią cheminę savybę, kad jie atstumia vandenį. Šie tada mėgsta meluoti vienas prieš kitą. Kai keli baltymai susijungia ir susidaro baltymų kompleksas, tai vadinama ketvirtine struktūra.

Tačiau toks baltymų kompleksas nėra standus visą likusį gyvenimą: pasikeitus subvienetams, pasikeičia funkcija. Jis gali reaguoti su kitomis organizmo medžiagomis. Baltymai gali turėti iki kelių tūkstančių subvienetų, tokių kaip hemoglobinas, kuris yra raudonos spalvos kraujas ląsteles ir perneša deguonį.