Apibrėžimas
Karboksipeptidazės yra fermentai (enzimai) kad skaldo aminorūgštis iš baltymai arba peptidai. Baltymai yra ilgos grandinės, susidedančios iš skirtingų amino rūgščių. Peptidai taip pat susideda iš amino rūgščių, tačiau yra trumpesni.
Pagrindinė aminorūgščių struktūra visada yra ta pati. Svarbu, kad būtų nustatytas ryšys tarp anglies atomo ir azoto atomo. Vaizdžiai tariant, tai galima įsivaizduoti kaip žmogaus grandinę, dešinė ranka yra anglies atomas, o kairė - azoto atomas.
Taigi grandinės galuose vienas iš atomų lieka laisvas kiekviename gale. Karboksipeptidazės išskiria paskutinę aminorūgštį baltymai kur anglies atomas lieka laisvas. Jis vadinamas vadinamuoju C terminalo galu. Kadangi fermentas gali skilti tik galuose, jis vadinamas egzopeptidaze. Karboksipeptidazės, viena vertus, yra susijusios su suvartoto maisto dalijimu, kita vertus, jos taip pat modifikuoja naujai pagamintus baltymus ir padaro jų funkcinę būseną.
Kokios yra karboksipeptidazės?
Karboksipeptidazes galima suskirstyti pagal skirtingas sistemas. Viena sistema išskiria karboksipeptidazes pagal tai, kurias aminorūgštis jie pirmiausia skaido. Šioje sistemoje karboksipeptidazės yra suskirstytos į kelias grupes, kurios pažymėtos raidėmis.
Geriausiai žinomos grupės yra A ir B grupės. A grupės karboksipeptidazės skaido šakotas struktūros aminorūgštis ir aromatinį žiedą. Šis žiedas yra ypatinga struktūra, susidedanti iš anglies atomų ir pasižyminti ypatingomis savybėmis.
B grupės karboksipeptidazės pirmiausia išskiria aminorūgštis, kurios yra teigiamai įkrautos. Kita karboksipeptidazių klasifikavimo sistema dalija fermentai (enzimai) pagal jų aktyvaus centro tipą. Aktyvus centras nurodo fermento vietą, kurioje vyksta reakcija.
Karboksipeptidazėse išskiriamos metalokarboksipeptidazės, kurių metalo molekulė yra aktyviame centre, tiol-karboksipeptidazės, o aminorūgštis cisteinas yra aktyviame centre, ir serino karboksipeptidazės, kuriose yra aminorūgštis serinas. aktyviame centre. Tačiau skirtingi aktyvūs centrai nenustato, kuri aminorūgštis yra suskaldyta. Serino karboksipeptidazių klasę sudaro trys fermentai (enzimai): tripsino, chimotripsinas, elastazė.
Užduotis, funkcija ir poveikis
Skirtingų karboksipeptidazių užduotys yra labai įvairios. Nors pirmą kartą atrastos karboksipeptidazės vaidina svarbų vaidmenį virškinant, dauguma šiandien žinomų karboksipeptidazių yra svarbios kitiems procesams. Karboksipeptidazių virškinimo užduotis yra suskaidyti baltymus į atskiras jų aminorūgštis.
Šis procesas yra labai svarbus, nes žarnynas nesugeria baltymų, tik atskiras aminorūgštis. Karboksipeptidazės yra būtinos įvairių baltymų brendimo procese. Kad baltymai po jų pagaminimo visiškai funkcionuotų, reikia atlikti įvairias modifikacijas.
Pavyzdžiui, atskiras aminorūgštis skaido karboksipeptidazės. Tačiau šią modifikaciją atlieka ne tik karboksipeptidazės, bet ir sąveikaujant su kitais fermentais. Be to, karboksipeptidazės dalyvauja gaminant skirtingus peptidus. Ypač svarbus peptidas yra insulinas. Įvairios karboksipeptidazės taip pat dalyvauja gaminant insulinas.
